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Zuletzt geprüft am 2025-12-13. Wo eine Aussage auf einer konkreten Studie beruht, wird die Studie beschrieben und nicht überinterpretiert.
Eine Spleiß-Stelle (englisch splice site) stellt beim Spleißen die Grenzen der Exons und Introns dar. Ihre Sequenz ist nur teilweise konserviert, was eine Voraussage der Exons nur anhand der DNA-Sequenz erschwert und eine Herausforderung in der Bioinformatik darstellt.
Quellen: de.wikipedia.org
Die 5' splice site Der Poly-Pyrimidin-Trakt mit dem Branch-Point Adenosin Die 3' splice site Ein Standard Intron beginnt an der 5' splice site meist mit GU und endet an der 3' splice site meist auf AG, hierbei ist die Betrachtung auf der RNA Ebene. Es kommen jedoch Abweichungen von dieser Sequenz vor. Insbesondere bei Introns, die durch das so genannte Minor-Spliceosom bearbeitet werden, tritt die Sequenz 5' AU – AC 3' auf, weshalb sie auch als AUAC-Introns bezeichnet werden. Wirbeltiere besitzen in der 5' splice site die Konsensussequenz AGGUAAGU, sowie als 3' splice site einen Poly-Pyrimidin-Trakt (10 U oder C, gefolgt von einer beliebigen Base und C) sowie ein endständiges AG. Im Intron liegt die branch site etwa 20 bis 50 Nukleotide oberhalb der 3' splice site, welche in Hefen meistens die Sequenz UACUAAC ist (in Vertebraten gibt es mehrere Varianten).
Quellen: de.wikipedia.org
Als Stoffel-Fragment wird in der Biochemie eine veränderte DNA-Polymerase und somit ein DNA-erzeugendes Enzym bezeichnet. Das Stoffel-Fragment basiert auf einer Taq-Polymerase und wird unter anderem in der Polymerasekettenreaktion zur Vervielfältigung von DNA eingesetzt. Der Name des Fragments leitet sich vom Namen der technischen Assistentin Susanne Stoffel ab, die es ab 1985 gemeinsam mit dem Biologen David Gelfand bei Cetus Corporation (heute Roche Molecular Systems) entwickelte.
Quellen: de.wikipedia.org
== Eigenschaften == Das Stoffel-Fragment ist eine durch Proteindesign modifizierte Taq-Polymerase und gehört somit zu den thermostabilen DNA-Polymerasen. Das Stoffel-Fragment ist eine Taq-Polymerase, bei der im Gen die 5'-3' Exonuklease-Funktion deletiert wurde. Beim Stoffel-Fragment fehlen die ersten 289 Aminosäuren. Die Entfernung der in den ersten 289 Aminosäuren enthaltenen Exonukleasefunktion verdoppelt die Thermostabilität. Aufgrund der deutlich niedrigeren Exonukleaseaktivität werden die erzeugten DNA-Stränge länger, weshalb das Stoffel-Fragment gelegentlich in einer Polymerasekettenreaktion zur Synthese längerer DNA-Sequenzen (ab zwei Kilobasen) verwendet wird. Weiterhin wird das Stoffel-Fragment in der qPCR verwendet, wenn eine Hydrolyse der Sonde unerwünscht ist (z. B. LightCycler-Sonden). Meistens wird das Stoffel-Fragment rekombinant in Escherichia coli hergestellt. Durch Insertion von Helix-Hairpin-Helix-Sequenzen kann die Stabilität gegenüber hohen Salzkonzentrationen erhöht werden.
Quellen: de.wikipedia.org
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